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Il gadget che stava qui è sospeso per 24/48/60 ore.
Stiamo valutando una soluzione alternativa.
Ghe pensi mi, così si espresso il Presidente dell'Isola che ha già riunito un'apposita task force che si concentrerà per trovare la soluzione migliore nel minor tempo possibile.
Nel frattempo nell'Isola c'è agitazione.
Pare esistano forme di vita intelligenti.
Il Presidente è sconvolto dalla raggelante novità.


venerdì 21 settembre 2007

Individuato il malfunzionamento della proteina responsabile della Sclerosi Laterale Amiotrofica

E' stato identificato il malfunzionamento della proteina responsabile della Sclerosi Laterale Amiotrofica (SLA), una delle più gravi malattie degenerative. La scoperta è stata fatta da un gruppo di scienziati italiani di FiorGen, fondazione farmacogenomica fiorentina, guidati dai professori Ivano Bertini e Lucia Banci, e in collaborazione con la professoressa Joan Valentine della University of California, Los Angeles. E' stato identificato la causa e il meccanismo molecolare del malfunzionamento della proteina chiamata superossido dismutasi. Già dal 1993 è conosciuto il suo legame con la SLA ora la ricerca ha fatto un altro passo avanti. Per il corretto funzionamento, la proteina deve raggiungere la forma “matura”, cioè deve legare alcuni ioni metallici (rame e zinco) che vengono assunti normalmente con l'alimentazione. Gli scienziati hanno studiato il comportamento della proteina nello stato precedente alla maturazione, cioè quando non ha ancora legato i metalli, e hanno notato che, tenuta a temperatura corporea (37°C) e all'aria non è stabile ed è soggetta ad un processo di polimerizzazione: si aggrega con altre superossido dismutasi formando un polimero.
Quindi se l'organismo non è in grado di far legare in modo efficiente i metalli alla proteina oppure non compensa gli effetti ossidativi dell'ossigeno, può avvenire la polimerizzazione. Il polimero di superossido dismutasi è la specie tossica che causa la Sclerosi Laterale Amiotrofica (allo stesso modo in cui polimeri di altre proteine causano il Parkinson e l'Alzheimer). I ricercatori di FiorGen hanno compreso il meccanismo molecolare per cui si formano gli aggregati tossici della superossido dismutasi. In passato sono stati condotti molti studi su questa proteina ma senza che si arrivasse a comprendere il meccanismo che conduce all'aggregazione proteica e al conseguente danno neurologico. I ricercatori di FioGen invece per primi hanno avuto l'intuizione di studiare la proteina prima della maturazione, alla temperatura corporea e all'aria. Il prossimo passo sarà quello di scoprire quali fattori determinano il processo di ossidazione.Lo studio è stato pubblicato sulla rivista scientifica internazionale Proceedings of the National Academy of Sciences.

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